Elucidación de la irreversibilidad en la desnaturalización térmica de la mioglobina

Abstract

En este trabajo se estudió la estabilidad y desnaturalización térmica de la mioglobina a pH 4.5. Los espectros de dicroísmo circular, en la región del ultravioleta lejano, se estudiaron en el intervalo de temperaturas de 25 a 85 °C, sin que se observara reversibilidad total. Las transiciones térmicas se realizaron a diferentes velocidades de calentamiento, por medio del monitoreo de la elipticidad a 222 nm. Se estudiaron velocidades de barrido de 1, 2, 3, 4 y 5 °C/min. Se observó que el proceso se encuentra bajo control cinético, la temperatura media de la transición depende de la velocidad de calentamiento, además se presentó histéresis en las curvas del ciclo de desnaturalización-renaturalización. Se propone que el mecanismo de desnaturalización térmica de la mioglobina se ajusta un modelo del tipo Lumry-Eyring.

In this paper we study the stability and thermal denaturation of myoglobin at pH 4.5. The circular dichroism spectra were recorded in the temperature range of 25 to 85 °C, it was not observed complete reversibility. Thermal transitions to different heating rates (1, 2, 3, 4 y 5 °C/min) were studied by monitoring the ellipticity at 222 nm. The process is under kinetic control, the average temperature of the transition depends on the heating rate. Unfolding-refolding curves showed hysteresis. We propose that the mechanism of thermal denaturation of myoglobin follows a Lumry-Eyring model type.