Estudio espectroscópico e in silico del acoplamiento molecular de clorina e6 con albumina de suero bovino
Resumen
Con el fin de utilizar especies macrocíclicas tetrapirrólicas en aplicaciones médicas, se investigó la interacción de la albúmina de suero bovino (BSA) con clorina e6 (Ce6), un derivado de clorofila a, a diferentes condiciones de temperatura mediante espectroscopia de fluorescencia y de absorción UV-VIS. Estos resultados se complementaron con estudios in silico de acoplamiento molecular (docking) con el fin de establecer el posible sitio de fijación de Ce6 en BSA. Los resultados de fluorescencia demuestran que el apagamiento estático observado es consecuencia de la formación del complejo BSA-Ce6. El análisis termodinámico indicó que los puentes de hidrógeno y las interacciones de van der Waals son las fuerzas intermoleculares predominantes en el proceso de unión para la estabilización del complejo BSA-Ce6. La simulación in silico del acoplamiento molecular sugiere que el posible sitio de unión de Ce6 se establece en el sitio de unión III de BSA, en la vecindad del residuo de Trp 134. In order to use tetrapyrrolic macrocyclic species in medical applications, the interactions of bovine serum albumin (BSA) with chlorin e6 (Ce6), a chlorophyll a derivative, under different conditions of temperature was investigated by fluorescence and UV-VIS absorption spectroscopies. These results are complemented by in silico molecular docking (docking) studies in order to establish the possible Ce6 binding site on BSA. The binding constants (Kb) values at three different temperatures were calculated using the modified Stern-Volmer equation. The results of fluorescence suggest that the static quenching is the dominant process as a result of the formation of the BSA-Ce6 complex. Thermodynamic analysis shown that hydrogen bonds and van der Waals interactionswere the predominant intermolecular forces in the binding process to stabilize the BSA-Ce6 complex. Molecular docking suggests the probable binding site of the macrocyclic species at BSA occurs in the vicinity of the residue of Trp 134.