Determinación de la constante de unión para la interacción de risperdal® con lisozima

Abstract

Se estudió por medio de titulaciones, por espectroscopía ultravioleta-visible, la interacción entre la lisozima y el fármaco risperdal® a 25, 30 y 35 °C para determinar la constante de equilibrio. Se observó un aumento en la absorción de la lisozima por aumento de la concentración de risperdal® durante cada punto de la titulación. Se monitoreó el aumento de absorbencia a 280 nm y se construyó un diagrama de Scatchard para poder obtener la constante de unión del sistema a las tres temperaturas. El cambio de energía libre de Gibss (Δ G <0) para las tres temperaturas estudiadas, implica la formación favorable del complejo lisozima-risperdal®. Por medio de un diagrama de van’t Hoff se calculó el ΔH y el ΔS de unión. Los valores de ΔH >0 y ΔS >0 indican que la unión no covalente para la formación del complejo entre lisozima y risperdal® se da principalmente mediante interacciones hidrofóbicas.

The interaction between lysozyme and the drug risperdal® at 25, 30 and 35 °C was studied by means of titration, by ultraviolet-visible spectroscopy, to determine the equilibrium constant. An increase in lysozyme uptake was observed by increasing risperdal®concentration during each point of the titration. The increase in absorbance at 280 nm was monitored and a Scatchard diagram was constructed in order to obtain the binding constant of the system at the three temperatures. The Gibss free energy change (∆G <0) for the three temperatures studied, implies the favorable formation of the lysozyme-risperdal® complex. By means of a van't Hoff diagram, the ∆H and the ∆S of union were calculated. The values of ∆H >0 and ∆S >0 indicate that the non-covalent bond for the formation of the complex between lysozyme and risperdal® occurs mainly through hydrophobic interactions.