Interacción de albúmina de suero de bovino (BSA) con pirrol sintetizado por plasma (PPPy): estudios computacionales
Date
2018Author
SERRATOS ALVAREZ, IRIS NATZIELLYOLAYO GONZALEZ, ROBERTO
MORALES CORONA, JUAN
GODINEZ FERNANDEZ, JOSE RAFAEL
VICENTE ESCOBAR, JONATHAN OSIRIS
SEGURA BAILON, BRENDA ANAHI
Metadata
Show full item recordAbstract
Actualmente se ha estudiado la interacción del pirrol polimerizado por plasma (PPPy) con proteínas. Dado que el PPPy ha mostrado neuroprotección y mejora de actividad motora en lesiones traumáticas de médula espinal. Por esta razón, este trabajo se centró en estudiar de forma computacional la interacción molecular entre la albúmina de suero de bovino (BSA por sus siglas en inglés), una proteína transportadora y el PPPy. La BSA presenta tres cavidades y en cada una de ellas se realizaron estudios de acoplamiento molecular y se evaluó la energía de unión de los diferentes confórmeros de PPPy. Los resultados indicaron que la interacción de BSA-PPPy está gobernada por las contribuciones hidrofóbicas, lo cual concuerda con estudios de interacción de BSA con otros ligandos. Molecular interactions are central processes and mediate the majority of catabolic and metabolic reactions in living organisms. Therefore, the study of intermolecular interactions protein-ligand is an essential part for the early stages of the development of new pharmaceutical compounds. In this work, tetrakis-para-carboxyphenil porphyrin was synthetized and its interaction with lysozyme by spectroscopic methods, UV-vis and fluorescence, was studied. Aggregation or protonation of H₂T(p-COOH)PP did not tend to occur in aqueous medium. Intrinsic adhesion of fluorescence of lysozyme was observed in the presence of H₂T(p¬COOH) and the analysis at different temperatures using the Stern-Volmer method, revealed that H₂T[p-COOH)PP causes fluorescence quenching of lysozyme through a dynamic quenching process. Consequently, it was determined that it does not form a stable non-covalent interaction with lysozyme.