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Colaborador:Aguilar-Pliego, Julia
Colaborador:Zubillaga Luna, Rafael Arturo
Autor:Cortes Pavia, Victor Ivan
Fecha de publicación:2018-03
URI:http://hdl.handle.net/11191/6759
Descripción:74 páginas. Maestría en Ciencias e Ingeniería de Materiales.
Resumen:Dentro del área de los materiales blandos, los biocatalizadores han resultado de gran interés debido a sus aplicaciones en los campos de la terapéutica y de la industria alimentaria. El objeto de estudio de este proyecto es el biocatalizador denominado triosafosfato isomerasa (TIM), que es una de las enzimas de la ruta metabólica denominada glucólisis, catalizando la reacción de isomerización entre el gliceraldehído-3-fosfato y la dihidroxiacetonafosfato. Varios parásitos humanos dependen completamente de la glucosa sanguínea de su hospedero, utilizando el glucólisis para obtener toda su energía. Por ello, la TIM representa un blanco farmacológico apropiado para diseñar nuevos inhibidores que sirvan como fármacos para erradicar estas enfermedades parasitarias. El presente trabajo tiene como propósito caracterizar la unión del inhibidor 3-D-fosfoglicerato a la TIM de levadura (Saccharomyces cerevisiae), ScTIM, mediante la técnica de calorimetría de titulación isotérmica, determinando los parámetros termodinámicos del proceso de unión (ΔG, ΔH y ΔS). Dado que se conoce la estructura cristalográfica de la enzima libre y de complejos de la ScTIM con los inhibidores 2-fosfoglicolato y fosfoglicolohidroxamato, podremos obtener un modelo complejo ScTIM-3-fosfoglicerato y tratar de correlacionar los parámetros termodinámicos de unión obtenida en la interacción molecular observada en dicho complejo. El conocimiento detallado del proceso de inhibición permitirá diseñar nuevos inhibidores con posible actividad farmacológica.
Resumen:Within the area of soft materials, biocatalysts have been of great interest because of their applications in the fields of therapeutics and food industry. The subject matter of this Project is the biocatalyst triosephosphate isomerase called (TIM), which is one of the enzymes of the metabolic pathway called glycolysis, catalyzing the isomerization reaction between glyceraldehyde-3-phosphate and dihydroxyacetone the. Several human parasites depend completely on the blood glucose of their host, using glycolysis to obtain all their energy. Therefore, TIM represents an appropriate pharmacological target to design new inhibitors that serve as drugs to eradicate these parasitic diseases. This work is intended to characterize the binding of the inhibitor 3-D-phosphoglycerate to the Saccharomyces cerevisiae TIM, (ScTIM), by the technique isothermal titration calorimetry, allowing us to determine the thermodynamic parameters of the binding process (ΔG, ΔH y ΔS). Since the crystallographic structure of the free enzyme and the complexes of ScTIM with the inhibitors 2- phosphoglycolate and phosphoglycolohydroxamate are known, we will obtain a model of the ScTIM-3-phosphoglycerate complex and try to correlate the thermodynamic binding parameters obtained with the interactions observed in that complex. The detailed knowledge of the inhibition process will allow the design of new inhibitors with possible pharmacological activity.
dc.description.sponsorshipConsejo Nacional de Ciencia y Tecnología (México).
Formato:pdf
Idioma:spa
Editor:Universidad Autónoma Metropolitana (México). Unidad Azcapotzalco. Coordinación de Servicios de Información.
Materias:INGENIERÍA Y TECNOLOGÍA::CIENCIAS TECNOLÓGICAS::INGENIERÍA Y TECNOLOGÍA QUÍMICAS::TECNOLOGÍA DE LA CATÁLISIS
Clasificación LC:TP248.65.E59
Materias:Biocatalysis.
Materias:Biosynthesis.
Materias:Enzymes--Biotechnology.
Materias:Biocatálisis.
Título:Inhibición de materiales biocatalíticos: estudio calorimétrico de la unión del 3-D-fosfoglicerato a la Triosafosfato Isomerasa
Tipo de publicación:Tesis de maestría
División:División de Ciencias Básicas e Ingeniería.
Nivel del grado:Maestría.
Otorgante del grado:Universidad Autónoma Metropolitana (México). Unidad Azcapotzalco.
Nombre del Grado:Maestría en Ciencias e Ingeniería de Materiales.
Origen del formato:Born digital


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